sábado, 2 de mayo de 2009

Factores de crecimiento

Son polipéptidos y proteínas que se clasifican en:

  • Agentes que promueven la multiplicación y desarrollo en células:
- Factor de crecimiento nervioso.
- Activinas e inhibinas.
- Factor de crecimiento epidérmico


  • Citoquinas:
Producidos por los macrófagos y los linfocitos

  • Factores estimulantes de colonias:
Regulan la proliferación y maduración de los eritrocitos y de los leucocitos.

AMP cíclico


También se le llama cAMP, es el 3',5' adenosinmonofosfato cíclico; se forma a través de ATP por acción de una enzima, la adenilciclasa, y se convierte en el 5'-AMP ( inactivo desde el punto de vista fisiológico) por la acción de la enzima fosfodiesterasa. El AMP cíclico activa a una proteínquinasa dependiente de nucleótidos cíclicos (proteínquinasa A) la cual cataliza la fosforilación de las proteínas, cambia su conformación y altera su actividad.

Un ejemplo típico es la activación de la fosforilasa quinasa en el hígado por la adrenalina a través del cAMP y de la proteínquinasa A.

El AMP cíclico es metabolizado por una fosfodiesterasa. Esta última es inhibida por las metilxantinas, como cafeina y teofilina; en consecuencia las metilxantinas aumentan los efectos hormonales y transmisores mediados por el AMP cíclico.

Hormonas

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Fosfatidilinositol



Es el fosfolípido precursor de PIP2. Se encuentra en cantidades relativamente pequeñas en las laminillas internas de la membrana celular. Primero se convierte en fosfatidil-4-fosfato PIP y después en PIP2, derivado que se hidroliza para formar IP3 y Diacilglicerol. El IP3 se metaboliza por una desfosforilación por pasos, hasta inositol. El diacilglicerol se convierte en ácido fosfatídico y después en difosfato de citosina diacilglicerol, el cual se combina con inositol para formar fosfatidilinositol, y así se completa el ciclo.

Diacilglicerol

Es un segundo mensajero que permanece en la membrana celular donde activa una de las 7 subespecies de proteinquinasaC.

Trifosfato de inositol


Lo que vincula la unión del ligando y el aumento en la concentración de Ca++ citoplasmático es el trifosfato de inositol (inositol 1, 4,5- trifosfato, IP3). Cuando uno de estos ligandos se une a su receptor, la activación del receptor activa a su vez a la fosfolipasa C en la superficie interna de la membrana, através de una proteína G.
Las fosfolipasas activadas por proteínas G catalizan la hidrolisis del fosfatidilinositol-4,5-difosfato PIP2 para formar IP3 y diacilglicerol.

El IP3 difunde hacia el retículo endoplásmico, donde desencadena la liberación de calcio hacia el interior del citoplasma.

viernes, 1 de mayo de 2009

Proteína G

La proteína G es una proteína reguladora de nucleótido que une GTP. Es la proteína que traduce la señal externa en un efecto biológico dentro de la célula.

Cuando la señal llega a una proteína G ésta cambia GDP por GTP (mientras se encuentra unida a la proteína de membrana receptora de la señal). Luego, la actividad inherente de GTPasa de la proteína G convierte el GTP en GDP y se restaura el estado de reposo.

Proteínas G pequeñas, relacionadas con el oncogén ras, participan en el transporte vesicular en las células, en las interacciones del citoesqueleto y la membrana celular, y en el crecimiento de las células.

Las proteínas G heterotriméricas se acoplan a receptores ubicados ubicados en la superficie celular con unidades catalíticas, las cuales catalizan la formación de segundos mensajeros en el interior de la célula; o acoplan de manera directa los receptores a los conductos iónicos. Estas proteínas G están formadas por tres subunidades que se llaman alfa, beta y gamma. La subunidad alfa está unida a GDP; cuando un ligando se une a un receptor acoplado a proteínas G, este GDP se intercambia por GTP, y la subunidad alfa se desprende de las subunidades beta y gamma, que permanecen combinadas. En la mayor parte de los casos es la subunidad alfa separada la que lleva a cabo los efectos biológicos. Las unidades beta y gamma no se separan una de la otra, pero también pueden activar efectores.

Todos los receptores unidos a proteínas G son de tipo transmembrana y atraviesan la membrana celular 7 veces.

Calmodulina

Existen diferentes proteínas fijadoras de calcio, entre ellas están: troponina, calmodulina y calbindina.

La calmodulina contiene 148 residuos de aminoácidos y cuatro dominios fijadores de Ca++, presenta como característica única que el residuo 115 es trimetilado y tiene un alto grado de conservación, ya que se le encuentra en las plantas así como en los animales.

Cuando la calmodulina capta al Ca++, se vuelve capaz de activar a cinco diferentes cinasas dependientes de calmodulina. Una de ellas es la quinasa de cadenas livianas de miosina, la cual fosforila a la miosina; esta lleva a cabo la contracción en el músculo liso. Otra es la fosforilasa quinasa, que activa la fosforilasa. Las Ca++/calmodulinquinasas I y II se ocupan de la función sináptica, y la Ca++ calmodulinquinasa III está relacionada con la síntesis de proteínas. Otra proteína activada por la calmodulina es la calcineurina, una fosfatasa que inactiva los conductos de calcio desfosforilándolos y también tienen una función en la activación de las células T, siendo inhibida por algunos inmunosupresores.

Proteína transmembranal



Es una proteína integral de membrana que atraviesa la bicapafosfolipídica una (unipaso) o varias veces (multipaso)

Proteínas integrales de membrana


Se encuentran embebidas en la bicapafosfolipídica.

Proteínas periféricas


Son proteínas que asoman en la cara interna o externa de la membrana plasmática.

Tonicidad

La tonicidad es la osmolalidad de la solución comparada con la osmolalidad del plasma, es decir, la comparación entre la concentración de iones dentro de la célula v/s el medio extracelular.

Las soluciones que tienen la misma osmolalidad que el plasma son isotónicas.

Las soluciones con mayor osmolalidad que el plasma son hipertónicas.

Las soluciones con menos osmolalidad que el plasma son hipotónicas.